ES酶与底物互补生成的过渡状态互补的复合物

ES酶与底物互补生成的过渡状态互补的复合物

酶是指具有生物催化功能的高分子物质。 在酶的催化反应体系中，反应物分子称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。 与其他非生物催化剂类似，酶通过调节化学反应的吉布斯自由能来改变反应速率。 大多数酶可以将其催化反应的速率提高数百万倍； 事实上，酶提供了另一条具有较低活化能要求的路径，允许更多反应粒子更有效地碰撞，从而产生更多动能。 根据热力学第一定律，将碰撞获得的动能转化为加速反应速率。 作为催化剂，酶本身在反应过程中不被消耗，不影响反应的化学平衡。

虽然大多数酶是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子不是蛋白质。 核酸和氨基酸衍生物也是许多酶的成分。

酶 (E) 和底物 (S) 形成酶-底物复合物 (ES)

酶的活性中心与底物定向结合形成ES复合物是酶催化的第一步。 定向结合的能量来自于酶活性中心官能团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键等二级键以及范德华力。 它们结合时产生的能量称为结合能。 不难理解，每种酶在结合其自身底物时都是有选择性的。

如果酶仅与底物互补形成ES复合物，而不能进一步促进底物进入过渡态，那么酶的催化作用就无法发生。 这是因为酶和底物形成ES复合物后，酶和底物分子之间需要形成更多的非共价键，形成与酶和底物的过渡态互补的复合物，才能完成酶的催化作用。 事实上，在上述生成更多非共价键的过程中，底物分子从原始基态转变为过渡态。 即底物分子变成活化分子，为底物分子进行化学反应、瞬时产生不稳定电荷等转化提供了所需基团的组合排列条件。 因此过渡态不是一种稳定的化学物质，不像反应过程中的中间产物。 就分子的过渡态而言，其转变为产物（P）或转变为底物（S）的概率是相等的。

当酶和底物形成ES复合物并进一步形成过渡态时，这个过程释放了更多的结合能。 现在知道，这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而降低原来的活化能。 具有阈值能量的分子也成为活化分子，从而加快化学反应的速度。

钥匙锁模型和诱导契合模型：在生物反应中，当酶和底物结合时，底物的结构与酶活性中心的结构相匹配，就像钥匙与锁相匹配一样。 酶的这种互补形状使酶只能与相应的化合物相配合，从而拒绝那些形状和尺寸不合适的化合物。 这就是“锁与钥匙理论”，也是“诱导契合”理论的前身。 但经过研究和实践，提出了“诱导契合”理论。

“诱导契合”理论指出，酶并不是预先以与底物互补的形状存在，而是在被诱导后形成互补的形状。 底物一旦结合，就能引起酶蛋白构象的相应变化，从而使酶与底物贴合，形成酶-底物复合物，引起底物发生反应。 反应结束时，当产物从酶上脱落时，酶的活性中心恢复到原来的构象。

“诱导契合”理论的提出和模型的建立，使人们展示了酶这种与世间万物密不可分的物质的真实形态。 之后，人类开始对酶进行仿生研究，开发出许多成本低廉、催化效率远高于无机催化剂的活性物质。 如今，酶类物质真正应用于人类的日常生产和生活中。 它们在推动反应的过程中，也推动了人类社会的发展。 然而，酶和霉菌系统的研究以及它们的镜像相互作用等扩展项目仍需要进一步的研究。 只有控制好生活的变速箱，生活才能顺利运转。